Las inmunoglobulinas son proteínas esenciales del sistema inmunológico, producidas por los linfocitos B en respuesta a estímulos genéticos y antígenos.
Estas moléculas, responsables de la inmunidad humoral, actúan como anticuerpos en el organismo.
Estructuralmente, constan de dos cadenas pesadas y dos ligeras, pudiendo presentar cadenas polipeptídicas adicionales según el tipo específico.
Pueden existir como proteínas individuales o formar estructuras más complejas al polimerizarse.
Las variantes transmembranales se transforman en receptores de antígenos en las células B, que al activarse, liberan las inmunoglobulinas como anticuerpos.
Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por el sistema inmunológico y activas en él. Son producidas por los linfocitos B, por los efectos de los genes y los antígenos. Las inmunoglobulinas son responsables de la inmunidad humoral, o reacciones inmunes controladas por las moléculas de anticuerpos en el cuerpo.
Estructuralmente, tienen dos cadenas pesadas y dos ligeras, y, dependiendo de la inmunoglobulina específica, cadenas polipeptídicas adicionales. Pueden permanecer como proteínas individuales, o polimerizarse en estructuras más complejas.
Las formas transmembranales se convierten en receptores de antígenos en las células B. Cuando se activan, las células B secretan inmunoglobinas como anticuerpos.
Se dividen en clases principales basadas en la secuenciación de aminoácidos de sus cadenas pesadas. La forma clásica de separar las clases principales es la electroforesis, aunque se utilizan métodos mucho más complejos para reconocer anticuerpos específicos. Todas las inmunoglobulinas forman parte de la clase de globulinas gamma (Γ), por lo que se abrevian como IgX o ΓX, donde X es un tipo de clase. Las clases pueden ser separadas por una segunda electroforesis.
Inmunoglobulina A
La segunda inmunoglobulina más común, la IgA, es producida por el tejido linfoide que recubre las vías gastrointestinales, genitourinarias y respiratorias. Cuando se segregan, se combinan con otra proteína, el componente secretor, que ayuda a su transporte a las secreciones y la protege de las enzimas proteolíticas de esas secreciones.
Los receptores de IgA se encuentran en los linfocitos, los neutrófilos polimorfonucleares y los monocitos.
Inmunoglobulina D
De estas proteínas, el papel de la IgD es el menos conocido. Parece estar asociada con la creación de linfocitos B adicionales circulantes, y como un receptor de superficie en los linfocitos en lugar de como un anticuerpo circulante producido por los linfocitos. Si es así, está actuando como una citoquina en lugar de un anticuerpo.
Inmunoglobulina E
La IgE es la clave de la respuesta inflamatoria. Al igual que la IgA, se asocia con las secreciones en lugar de circular por la sangre; se produce en los tractos respiratorio e intestinal.
Inmunoglobulina G
Es la proteína de inmunoglobina más común, con una larga vida media. Está presente tanto en el interior como en el exterior de los vasos sanguíneos, y es probable que tenga un papel contra los patógenos de la sangre. Activa el complemento.
Los receptores de IgG se encuentran en algunos linfocitos, monocitos, neutrófilos polimorfonucleares y macrófagos de tejido del bazo y el hígado. A estos últimos se les llama a veces parte del sistema reticuloendotelial.
Inmunoglobulina M
Las moléculas de IgM son, con mucho, las más grandes de las moléculas, lo que las mantiene dentro de los vasos sanguíneos. Se agrupan en las células que llevan antígenos (por ejemplo, las bacterias) en un proceso llamado aglutinación. El pico de producción de IgM tiene lugar en la respuesta inicial a un antígeno, antes del pico de producción de IgG; la producción de IgM cae más rápido que la de IgG.
